Avance en la fotosíntesis artificial: los investigadores producen catalizadores sólidos híbridos

Investigadores de Tokyo Tech han demostrado que la ingeniería celular es un método eficaz para crear cristales de proteínas funcionales con propiedades catalíticas prometedoras. Al explotar bacterias genéticamente modificadas como plataforma de síntesis verde, los investigadores han producido catalizadores sólidos híbridos para artificiales. fotosíntesis. Estos catalizadores muestran alta actividad, estabilidad y durabilidad, lo que destaca el potencial del enfoque innovador propuesto.

Los cristales de proteínas, al igual que los cristales normales, son estructuras moleculares bien ordenadas con diversas propiedades y un enorme potencial de personalización. Pueden ensamblarse de forma natural a partir de materiales dentro de las células, lo que no sólo reduce significativamente los costos de síntesis sino que también disminuye su impacto ambiental.

Aunque los cristales de proteínas son prometedores como catalizadores porque pueden acomodar varias moléculas funcionales, las técnicas actuales sólo permiten la unión de moléculas pequeñas y proteínas simples. Por lo tanto, es imperativo encontrar formas de producir cristales de proteínas que contengan enzimas naturales y moléculas funcionales sintéticas para explotar todo su potencial de inmovilización enzimática.

En este contexto, un equipo de investigadores del Instituto Tecnológico de Tokio (Tokyo Tech) dirigido por el profesor Takafumi Ueno ha desarrollado una estrategia innovadora para producir catalizadores sólidos híbridos basados ​​en cristales de proteínas. Como explican en su artículo publicado en Nanoletras el 12 de julio de 2023, su enfoque combina ingeniería interna y un enfoque simple in vitro Proceso para producir catalizadores para la fotosíntesis artificial.

Gráficos explicativos de la investigación. Crédito: Profesor Takafumi Ueno, Instituto de Tecnología de Tokio

El componente básico del catalizador híbrido es un monómero proteico derivado de un virus que infecta el Bombyx mori gusano de seda. Los investigadores introdujeron el gen que codifica esta proteína Escherichia coli bacterias, donde los monómeros produjeron trímeros formados que, a su vez, se ensamblaron espontáneamente en cristales de poliedros estables (PhC) uniéndose entre sí a través de su hélice α N-terminal (H1). Además, los investigadores introdujeron una versión modificada del gen de la formiato deshidrogenasa (FDH) de un especies de levadura en Escherichia coli genoma. Este gen hizo que las bacterias produjeran enzimas FDH con extremos H1, lo que llevó a la formación de cristales híbridos H1-FDH@PhC dentro de las células.

El equipo extrajo los cristales híbridos del Escherichia coli bacterias mediante sonicación y centrifugación en gradiente y las sumergieron en una solución que contenía un fotosensibilizador artificial llamado eosina Y (EY). Como resultado, los monómeros proteicos, que habían sido modificados genéticamente de manera que su canal central pudiera acomodar una molécula de eosina Y, facilitaron la unión estable de EY al cristal híbrido en grandes cantidades.

A través de este ingenioso proceso, el equipo logró producir catalizadores EY·H1-FDH@PhC altamente activos, reciclables y térmicamente estables capaces de convertir dióxido de carbono (CO₂) en formato (HCOO⁻) después de la exposición a la luz, imitando la fotosíntesis. Además, conservaron el 94,4% de su actividad catalítica después de la inmovilización en comparación con la de la enzima libre. «La eficiencia de conversión del cristal híbrido propuesto fue un orden de magnitud mayor que la de los compuestos previamente reportados para la fotosíntesis artificial enzimática basada en FDH», enfatiza el Prof. Ueno. “Además, el híbrido PhC permaneció en estado de ensamblaje de proteína sólida después de soportar ambos vivo Y in vitro procesos de ingeniería, demostrando la notable capacidad de cristalización y la fuerte plasticidad de los PhC como andamios encapsulantes”.

En general, este estudio muestra el potencial de la bioingeniería para facilitar la síntesis de materiales funcionales complejos. «La combinación de vivo Y in vitro Las técnicas para la encapsulación de cristales de proteínas probablemente proporcionarán una estrategia eficaz y respetuosa con el medio ambiente para la investigación en los campos de los nanomateriales y la fotosíntesis artificial”, concluye el Prof. Ueno.

¡Y realmente esperamos que estos esfuerzos nos lleven hacia un futuro más verde!

Referencia: “In-Cell Engineering of Protein Crystals into Hybrid Solid Catalysts for Artificial Photosensible” por Tiezheng Pan, Basudev Maity, Satoshi Abe, Taiki Morita y Takafumi Ueno, 12 de julio de 2023, Nanoletras.
DOI: 10.1021/acs.nanolett.3c02355